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http://dx.doi.org/10.18419/opus-1178
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DC Element | Wert | Sprache |
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dc.contributor.author | Effenberger, Franz | de |
dc.contributor.author | Böhme, Joachim | de |
dc.date.accessioned | 2009-08-28 | de |
dc.date.accessioned | 2016-03-31T07:47:50Z | - |
dc.date.available | 2009-08-28 | de |
dc.date.available | 2016-03-31T07:47:50Z | - |
dc.date.issued | 1994 | de |
dc.identifier.other | 316283436 | de |
dc.identifier.uri | http://nbn-resolving.de/urn:nbn:de:bsz:93-opus-44639 | de |
dc.identifier.uri | http://elib.uni-stuttgart.de/handle/11682/1195 | - |
dc.identifier.uri | http://dx.doi.org/10.18419/opus-1178 | - |
dc.description.abstract | The bacterial strain Rhodococcus butanica (ATCC 21197), which exhibits nitrilase and nitrile hydratase/amidase activities, catalyses the enantioselective hydrolysis of racemic naproxen nitrile (R/S)-1 to furnish a moderate enantiomeric excess of (S)-naproxen (S)-3. Racemic naproxen amide (R/S)-2 is not a good substrate for this strain. Resting cells of the newly selected bacterial strain Rhodococcus sp. C3II catalyse the enantioselective hydrolyses of racemic naproxen nitrile (R/S)-1 and naproxen amide (R/S)-2 as well, to give (S)-3 in excellent optical (99 % e.e.) and good chemical yields in aqueous medium and in the biphasic system of phosphate buffer/hexane. | en |
dc.language.iso | en | de |
dc.rights | info:eu-repo/semantics/openAccess | de |
dc.subject.classification | Enzymkatalyse , Nitrile , Rhodococcus | de |
dc.subject.ddc | 540 | de |
dc.title | Enzyme-catalyzed enantioselective hydrolysis of racemic naproxen nitrile | en |
dc.type | article | de |
ubs.fakultaet | Fakultät Chemie | de |
ubs.institut | Institut für Organische Chemie | de |
ubs.opusid | 4463 | de |
ubs.publikation.source | Bioorganic & Medicinal Chemistry 2 (1994), S. 715-721. URL http://dx.doi.org./10.1016/0968-0896(94)85022-4 | de |
ubs.publikation.typ | Zeitschriftenartikel | de |
Enthalten in den Sammlungen: | 03 Fakultät Chemie |
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