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dc.contributor.authorMusidlowska, Annade
dc.contributor.authorLange, Stefande
dc.contributor.authorBornscheuer, Uwe Theode
dc.date.accessioned2006-06-01de
dc.date.accessioned2016-03-31T07:46:44Z-
dc.date.available2006-06-01de
dc.date.available2016-03-31T07:46:44Z-
dc.date.issued2001de
dc.identifier.other263640922de
dc.identifier.urihttp://nbn-resolving.de/urn:nbn:de:bsz:93-opus-26679de
dc.identifier.urihttp://elib.uni-stuttgart.de/handle/11682/844-
dc.identifier.urihttp://dx.doi.org/10.18419/opus-827-
dc.description.abstractLipases and Esterases can be used as efficient biocatalysts for the preparation of a wide variety of optically pure compounds. Whereas a range of lipases - especially of microbial origin - are commercially available, only a few esterases can be obtained for the kinetic resolution of racemates or desymmetrization. In the majority of publications, pig liver esterase (PLE) is used, which is isolated from pig liver by extraction. Although it could be demonstrated, that this preparation can convert a broad range of compounds at partially very high stereoselectivity, its application is encountered with a number of disadvantages.en
dc.description.abstractLipasen und Esterasen lassen sich als effiziente Biokatalysatoren zur Darstellung einer Vielzahl optisch aktiver Verbindungen einsetzen. Während jedoch eine ganze Reihe von Lipasen - insbesondere mikrobiellen Ursprungs - kommerziell erhältlich sind, gibt es nur sehr wenige Esterasen, die für den Einsatz in einer Racematspaltung bzw. Asymmetrisierung zur Verfügung stehen. In der Mehrzahl der Publikationen wird Schweineleberesterase (PLE, pig liver esterase) verwendet, die durch Extraktion aus Schweineleber gewonnen wird. Obwohl gezeigt werden konnte, dass mit dieser Präparation eine Vielzahl von Verbindungen mit teilweise sehr hoher Stereoselektivität umgesetzt werden können, ist dessen Verwendung doch mit einer Reihe von Nachteilen verbunden.de
dc.language.isoende
dc.rightsinfo:eu-repo/semantics/openAccessde
dc.subject.classificationCarboxylesterase , Esterasen , Enzymkatalysede
dc.subject.ddc540de
dc.subject.otherenantiomeric resolution , enzyme catalysis , gene technology , hydrolases , pig liver esteraseen
dc.titleDurch Überexpression in der Hefe Pichia pastoris zu erhöhter Enantioselektivität : ein neues Kapitel in der Anwendung von Schweineleberesterasede
dc.title.alternativeVia overexpression in the yeast Pichia pastoris to enhanced enantioselectivity : a new chapter in the application of pig liver esteraseen
dc.typearticlede
dc.date.updated2015-12-10de
ubs.fakultaetFakultät Chemiede
ubs.fakultaetFakultätsübergreifend / Sonstige Einrichtungde
ubs.institutInstitut für Technische Biochemiede
ubs.institutSonstige Einrichtungde
ubs.opusid2667de
ubs.publikation.sourceEngl. Fassung: Angewandte Chemie, International edition 40 (2001), S. 2851-2853. Dt. Fassung: Angewandte Chemie 113 (2001), S. 2934-2936de
ubs.publikation.typZeitschriftenartikelde
Enthalten in den Sammlungen:03 Fakultät Chemie

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