Phytohormon-Rezeptoren Ulrich Kuli, Stuttgart Pflanzliche Hormone (Auxine. Gibberelline. CylO- kinine . Donnäne) regulieren in großem Umfang Wachstum und Entwidc.lung höherer Pflanzen. Zahl- reidle einzelne Wirkungen der Phytohormone sind beschrieben worden; hingegen weiß man über den molekularen WIrkungsmechanismus fast nichts. Nun ist von tierischen Hormonen bekannt. daß deren Wirkungskette mit einer Bindung an ein Rezeptor- proteiD beginnt. das in der Zellmembran oder dem Zellinnem lokalisiert sein kann (vgl. (1)). Für die pflanzlichen Hormone wurden in Analogie dazu ebenfalls Rezeptorproteine postuliert. Ihre Kenntnis ist von großem Interesse. besonders auch für die Praxis. Kennt man nämlich die Struktur des Bindungsbereidtes sokberRezeptoren. können künst· liche Wadlstumsregulatoren und Herbizide gewisser- maßen ~maßgesdmeidert~ hergestellt werden. Rezep- tor-Mutanten konnten bei Pflanzen bisher nic:ht nadl- gewiesen werden; offenbar sind sie nic:ht lebens· fähig. da alle Phytohormone sc:hon vom Keimungs- vorgang ab für die Regulation von Stoffwechselvor- gängen lebenswichtige Bedeutung haben. Der Nachweis und die genauere Charakterisierung von Auxin-Rezeptoren ist bei Malskoleoptilen ge- lungen. Die Auxine lndolylessigsäure und t-Naph· thylessigsäure (NAA) werden mit einer Sättigungs- kinetik gebunden 12). Der basipetale Transport von Auxinen wird durch den Inhibitor )-N-Naphthyl- phthalamsäure gehemmt; auch dabei ist in einer partikulären Fraktion aus MaiskoleoptIlen eine Sät- tigungskinetik nac:hzuweisen (3) . Eine Konkurrenz mit den Auxinen um den Bindungsort erfolgt dabei nic:ht. Die Bindung der NAA erfolgt vorwiegend an die Membran des Endoplasmatisc:hen Reticulums (4); jedoch gibt es daneben noch weitere BIndungsstellen. die sich durc:h andere Affinität zur NAA unterschei- den. Durch ZenlrUugaUon Im Sacc:harosegradienten konnte eine teilweise Auftrennung und Anreicherung der Bindungsorte erreicht werden (5,6). Ober die Molekulargewh:hte der Rezeptorprotelne besteht noch keine Ubereinstimmung; möglicherweise sind die zuerst angegebenen Werte von 47000 und 40000 infolge einer begrenzten Proteolyse im Homogenat zu gering und Werte um 90000 zutreffend (7) . Als weitere Bindungsstellen der Auxine außerhalb des ER werden aufgrund der Marker-Enzyme der Tono- plast und das Plasmalemma angenommen (8). Der Bindungsort am Plasmalemma bindet das syntheti- sche Auxin 2,4.-Dichlorphenoxiessigsäure besonders gut. Da die Aufnahme von Auxinen in die Zelle sehr wahrscheinlich durch ein Carrier-System erfolgt. ist anzunehmen. daß dieser Bindungsort zum Carrier ge- hört. Bei Cucurblta wurde dies dadun:h erhärtet, daß gezeigt werden konnte, daß die Bindungsspezifität von Antiauxinen deren Wirkung als Hemmer des 58 Auxintransports parallel läuft 19). Die rasche Wir- kung von Auxin auf die Zellstreckung wird sehr wahrscheinlich durch eine auxininduzierte Protonen- abgabe verursac:ht 110). Da die AHinitäl der ER-Bin- dungsorte für auxinartige Verbindungen gut mit deren Aktivität auf die Zellstreckung korreliert (I I). nimmt man an. daß die ER-Bindungsstellen der Auxine für den Protonentransport. zunächst in den intracistemalen Raum des ER. zuständig sind. Für eine mäglic:he Bindung von Gibberellinen an Rezeptorprotelne gibt es bisher nur wenige Daten. Aus der 20000 g-Uberstandsfraktion von Zwerg- erbsen wurden zwei Proteine unterschiedlichen Mole- kulargewichts angereichert. die Gibberellln (GA.) spezifisch binden 112). Eine Bindung von Cytokininen an Ribosomen mit hoher Affinität wurde schon 1970 beschrieben (13) und später bestätigt. Aus der Ribosomen-Fraktion und dem postribosomalen Oberstand von Weizen- keimen konnten Cytok lnin-bindende Proteine hoher Affinität in großer Menge gewonnen werden 114). Ihre physiologische Funktion bleibt problematisch. In partikulären Fraktionen aus kultivierten Tabak- zellen wird N'-Benzyladenin an zwei Bindungsorte gebunden. Beide zeigen Sättigungskinetik. haben aber unterschiedlime Affinität zum Cytokinin 115). Die Bindungsstelle geringer Affinität Ist hItzeresi- stent und in großer Menge vorhanden; sie ist als unphysiologlsch anzusehen. Der zweite Bindungsort hat etwa 70fach höhere Affinität und ist hitzelabil. Er bindet halogensubstilulerle Benzyladenine ent- sprechend Ihrer biologischen Wirksamkeit als Cyto- kinine und dürfte sontit die Eigenschaften eines spe- zifischen Rezeptors haben. Seine cytologische Lokali- sierung ist noch nicht gelungen. Ein löslidtes Protein mit ähnlicher Affinität (für Kinetin) wurde aus Wei- zenkeimen gewonnen; sein Molekulargewicht auf- grund der Gelfiltration liegt bei etwa 180000 f16) . Verschiedene tierische Hormonrezeptorproteine, die in der Zellmembran lokalisiert sind. aktivieren oder hemmen die AdenylatcycJase und beelnnussen dadurch im ersten Schritt der Signalkeue den cAMP· Haushalt der Zelle; cAMP fungiert also als .Sekun- där-Messenger· des Hormons. Man hat für Phyto- hormone einige Zeit eine ähnliche Wirkungsweise über cAMP angenommen. Da jedoch bis heute das Vorkommen von cAMP in höheren Pflanzen umstrit- ten ist (17J und die Verbindung auch in der für einen Sekundär-Messenger sinnvollen Konzentration keine den Honnonen entsprechende Wirkung auf Stoff- wechselvorgänge zeigt (18). ist eine derartige Funk- Pro/. Dr. U. Kuli, Blologllmu lnll/lul. Un/verilldl Slullg"rl. Ulmer SI'. 2n. 7000 S'ullgal,60. Nalurwi".n.chaftUchl Rundschau I 37. Jahrg. I Heft:2 ~ 1979 lion des cyclischen Nucleotids unmöglich. II I) Naturw. Rdsch. 31, 296 (1978) . - (2) R. He rtel u. Mitarb., Planta 107, 325 (1972) . - (3) C. A. Lemhi u. Mitarb., Planta 99, 37 (1971) . - (4) P. M. 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