Engesser, Karl-HeinrichStrubel, VolkerKirchner, S.Schestag, S.Schulte, P.Knackmuss, Hans-Joachim2012-08-132016-03-312012-08-132016-03-311991370979273http://nbn-resolving.de/urn:nbn:de:bsz:93-opus-76024http://elib.uni-stuttgart.de/handle/11682/1383http://dx.doi.org/10.18419/opus-1366Bei der Untersuchung des bakteriellen Abbaus von Arylether-Modellsubstraten wie 2-Alkoxybenzoat, Carboxybiphenylether und Dibenzofuran wurde ein grundlegender Mechanismus für die Spaltung von Aryletherbindungen aufgedeckt. Demnach bewirken Dioxygenase-Enzyme unter Einführung zweier Hydroxylgruppen die Überführung von Ether- in Hemiacetalbindungen. Diese instabilen Hemiacetale reagieren unter Rearomatisierung zu aliphatischen Alkoholen und/oder Phenolverbindungen ab. Enzyme dieses Typs sind auch in der Lage, Dioxine zu spalten.During investigations on the bacterial metabolism of aryl ether model compounds like 2-alkoxybenzoates, carboxybiphenylethers and dibenzofuran, a basic mechanism for cleavage of aryl ether bonds was revealed. Accordingly dioxygenase enzymes insert two hydroxyl groups into ether compounds in such a way that stable ether bonds are transformed into labile hemiacetal bonds. The hemiacetal compounds with concomitant rearomatization rearrange to aliphatic alcohols and/or phenolics. Enzymes or this highly specialized type are also able to cleave ether bonds in dioxin structures.deinfo:eu-repo/semantics/openAccessMikrobieller Abbau , Dioxine570article