Please use this identifier to cite or link to this item: http://dx.doi.org/10.18419/opus-135
Authors: Kim, Yong-Hak
Title: Der mikrobielle Abbau von Etherverbindungen unter besonderer Berücksichtigung von Aralkyl- und Alkylethern
Other Titles: The microbial degradation of ethers, particularly aryl alkyl and alkyl ethers
Issue Date: 1999
Publication type: Dissertation
URI: http://nbn-resolving.de/urn:nbn:de:bsz:93-opus-7542
http://elib.uni-stuttgart.de/handle/11682/152
http://dx.doi.org/10.18419/opus-135
Abstract: Die meisten Aralkylether- und Alkylether-abbauenden Stämme gehörten zu Rhodococcus. Die zwei Rhodococcus Stämme DEOB100 und DEOB200 bauten durch eine O-Dealkylierungsreaktion 1,4-Diethoxybenzol, 1,3- und 1,4-Dimethoxybenzole ab. Die Rhodococcus Stämme St127 und DEE5151 bauten jeweils nach der Anzucht mit Anisol oder Phenetol Aralkylether via 1-Hydroxy-2-Alkoxybenzole ab. Der mit Diethylether angezogene Stamm DEE5151 setzte dazu diese Chemikalien durch eine O-Dealkylierungsreaktion zu Phenol um. Der bisher taxonomisch nicht klassifizierte Stamm MOB600, der ein breites Substratspektrum an substituierten Benzolen und Phenolen wie z.B. Benzol, Toluol, Styrol, Anisol, Phenetol, o/m/p-Kresole, 2-Methoxyphenol und 3-Methoxyphenol sowie an Biphenyl besaß, wies eine primäre Dioxygenierungsreaktion zum Abbau von Aralkylethern hin. Der aliphatische Alkylether-abbauende Stamm DEE5151 besaß ein breites Substratspektrum an aliphatischen Alkylethern, Phenetol und Dibenzylether. Während seines Wachstums mit geeignetem Ether (z.B. Diethylether) wurden die O-Dealkylase und die Alkohol-Oxidase induziert. Ethylvinylether und Glutaraldehyd hemmten spezifisch die beiden O-Dealkylase und Alkohol-Oxidase. Aus den Hemmexperimenten damit wurde festgestellt, daß die beiden Enzymsysteme während des Stoffwechsels von Diethylether zusammenwirkend aktiv sind. Aus den vergleichenden Untersuchungen mit den Dibenzylether-abbauenden Sphingomonas Stämmen BZE101 und BZE102 her, wird bestätigt, daß die O-Dealkylase vom Stamm DEE5151 bevorzugt ein O-Methylen-C-Atom attackierte. Im Vergleich dazu ergaben die cyclische Alkylether-abbauenden Stämme THF100 und THF400 ein unterschiedliches Oxidationsmuster mit cyclischen, aliphatischen und halogenierten Alkylethern. Daraus wurde hypothetisch postuliert, daß die THF-Hydroxylase nur cis-Rotationsisomer von Diethylether, das der Struktur von Tetrahydrofuran ähnelt, spezifisch oxidieren kann.
Forty five strains were isolated from the enrichment cultures using various ethers as a sole carbon and energy source. According to the phenotypic characterization, 43 strains of them belonged to Rhodococcus except for two strains MOB600 and THF400. The bacterial isolates were characterized and divided into aryl alkyl ether-, aliphatic ether- or alicyclic ether-utilizing bacteria according to their substrate spectrums. Both of aryl alkyl ether- and aliphatic ether-utilizing Rhodococcus strains degraded phenetole (ethoxybenzene) in common as a sole carbon and energy source. Phenetole was initially attacked at the different positions by two different bacterial groups. Exceptionally, strains DEE5311 and DEE515 possess both enzyme systems to oxidize phenetole at the O-methylene carbon atom (i.e. O-Dealkylase) or the ortho-position of the aryl ring (i.e. 2-Monooxygenase). Both of aliphatic ether- and alicyclic ether-utilizing strains degraded diethylether in common as a sole carbon and energy source. Alicyclic ether-utilizing strains utilized characteristically alicyclic ethers, such as tetrahydrofurane and tetrahydropyrane, as a sole carbon and energy source, but did not utilize other longer aliphatic ethers (e.g., di-n-propylether). In contrast, aliphatic ether-utilizing strains utilized various chain-lengths of aliphatic ethers, but neither tetrahydrofurane nor tetrahydropyrane. The substrate specificities of both enzymes seem to be dependent on the rotational isomerism of diethylether: The DEE-hydroxylase may be specific to the trans-conformation, while the THF-hydroxylase may have the substrate specificity to the cis-conformation. Rotational cis-isomer of diethylether appears to be structurally analogous with tetrahydrofurane to which the THF-hydroxylase shows the highest activity.
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