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Elektrochemische, spektroskopische und magnetische Eigenschaften von Komplexen eines neuen hemilabilen "nicht-unschuldigen" Liganden und verschiedener Azobispyridine
(2015) Paretzki, Alexa; Kaim, Wolfgang (Prof. Dr.)
In dieser Arbeit wurde gezeigt, wie geringe Änderungen in der Ligandenstruktur zu signifikanten Veränderungen der Eigenschaften von Komplexen führen können. Hierfür wurden Übergangsmetallkomplexe mit zwei Klassen nicht-unschuldiger Liganden untersucht: Ein neuer chinoider hemilabiler Ligand (QM) mit einer sterisch flexiblen S-Donorfunktion in Koordinationsverbindungen mit ausgewählten Übergangsmetallionen, und redoxaktive Bischelat-Azoverbindungen in Komplexen mit den {(bpy)2Ru}2+- oder {(acac)2Ru}-Komplexfragmenten. Im ersten Fall wurde eine leichtere und stabilere Koordination des S-Donoratoms durch die erhöhte Flexibilität von QMn im Vergleich zum rigideren Qy beobachtet. Die Redoxprozesse finden bei allen untersuchten Iminosemichinonat-Komplexen zumeist an den Liganden statt, allerdings kann aufgrund der vergleichbaren energetischen Lage der Grenzorbitale von chinoiden Liganden und Metallionen in Abhängigkeit vom Metall eine unterschiedlich starke Delokalisation hauptsächlich des LUMOs über Metall und Liganden beobachtet werden. Die im Vergleich zu Qy erleichterte und stabilere M-S-Bindung wurde mithilfe der homoleptischen Komplexe von CuII, NiII und CoIII gezeigt, ebenso der Einfluss geringer Änderungen der Koordination auf den Spinzustand ([Cu(QM)2]) und den Grad der Delokalisation der Grenzorbitale ([Ru(QM)2]). Im 3. Kapitel dieser Arbeit wurden ein- und zweikernige Ruthenium-Komplexe mit unterschiedlichen bisbidentaten Azoverbindungen untersucht. Mit dem {(bpy)2Ru}2+-Komplexfragment wurden einkernige, mit dem {(acac)2Ru}-Fragment ein- und zweikernige Verbindungen dargestellt. Bei den verwendeten Azoliganden handelt es sich um teilweise unveröffentlichte Derivate des 2,2‘-Azobispyridins abpy (e, f, h, i) und um die azoverbrückten Azole a, c sowie d. Bei den Einkernkomplexen ist eine Steuerung der elektrochemischen und spektroskopischen Eigenschaften durch die Variation der elektronischen Eigenschaften der Komplexkomponenten möglich. Durch den Wechsel der Coliganden von bpy zu acac- ist eine stärkere Änderung zu erreichen als durch Substitutionen am abpy, wodurch eine Feinabstimmung vorgenommen werden kann. Durch den Austausch der elektronenarmen Pyridingruppen durch elektronenreiche Azolsubstituenten werden Liganden erzeugt, die gleichzeitig gute akzeptive und donative Eigenschaften aufweisen, die Grenzorbitale sind über das gesamte Ligandengerüst delokalisiert. Die extrem niedrigen Reduktionspotentiale von a und d führen bei Verwendung des elektronenreichen {(acac)2Ru}-Fragments schon bei den Einkernkomplexen zur Reduktion des nicht-unschuldigen Liganden zur radikalanionischen Form (2a) bzw. zu einer ausgeprägten Delokalisation der Grenzorbitale über Metall und Azoligand (2d), was zeigt, dass auch die räumliche Lage der Grenzorbitale zwischen Ruthenium und Azoligand gezielt beeinflusst werden kann. Durch die Koordination eines zweiten Komplexfragments können die elektronischen Einflüsse der Substituenten durch den Einfluss der sterischen Effekte überlagert werden. So unterscheiden sich die Absorptionsmaxima gleicher Übergänge von meso- und rac-Form der Komplexe z.T. stärker als die von Verbindungen mit unterschiedlichen Brückenliganden. Bei 3e - 3i liegen z.B. die Absorptionsmaxima der intensiven MLCT/IVCT-Banden der rac- und meso-Form eines Komplexes um mindestens 10 nm auseinander (meso > rac) und die der gleichen Diastereome von Komplexen mit unterschiedlichen Brückenliganden um maximal 8 nm (zwischen 3er und 3fr). Die Stabilität der gemischtvalenten Formen wird durch die Substitution am abpy verändert und mit sinkender Pi-Akzeptivität des Brückenliganden größer . Eine Kombination aus elektronischen und sterischen Effekten führt bei den Zweikernkomplexen mit azolhaltigen Azoverbindungen zur zweifachen Reduktion des Brückenliganden und dem Auftreten von Gemischtvalenz in den Monoanionen.
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PESIN conjugates for multimodal imaging : can multimerization compensate charge influences on cell binding properties? : a case study
(2021) Hübner, Ralph; Paretzki, Alexa; von Kiedrowski, Valeska; Maspero, Marco; Cheng, Xia; Davarci, Güllü; Braun, Diana; Damerow, Helen; Judmann, Benedikt; Filippou, Vasileios; Dallanoce, Clelia; Schirrmacher, Ralf; Wängler, Björn; Wängler, Carmen
Recently, anionic charges were found to negatively influence the in vitro gastrin-releasing peptide receptor (GRPR) binding parameters of dually radioisotope and fluorescent dye labeled GRPR-specific peptide dimers. From this, the question arose if this adverse impact on in vitro GRP receptor affinities could be mitigated by a higher valency of peptide multimerization. For this purpose, we designed two different hybrid multimodal imaging units (MIUs), comprising either one or two click chemistry-compatible functional groups and reacted them with PESIN (PEG3-BBN7-14, PEG = polyethylene glycol) dimers to obtain a dually labeled peptide homodimer or homotetramer. Using this approach, other dually labeled peptide monomers, dimers, and tetramers can also be obtained, and the chelator and fluorescent dye can be adapted to specific requirements. The MIUs, as well as their peptidic conjugates, were evaluated in terms of their photophysical properties, radiolabeling efficiency with 68Ga and 64Cu, hydrophilicity, and achievable GRP receptor affinities. Here, the hydrophilicity and the GRP receptor binding affinities were found to be especially strongly influenced by the number of negative charges and peptide copies, showing logD (1-octanol-water-distribution coefficient) and IC50 (half maximal inhibitory concentration) values of -2.2 ± 0.1 and 59.1 ± 1.5 nM for the homodimer, and -1.9 ± 0.1 and 99.8 ± 3.2 nM for the homotetramer, respectively. From the obtained data, it can be concluded that the adverse influence of negatively charged building blocks on the in vitro GRP receptor binding properties of dually labeled PESIN multimers can, at least partly, be compensated for by the number of introduced peptide binding motives and the used molecular design.