Please use this identifier to cite or link to this item: http://dx.doi.org/10.18419/opus-1366
Authors: Engesser, Karl-Heinrich
Strubel, Volker
Kirchner, S.
Schestag, S.
Schulte, P.
Knackmuss, Hans-Joachim
Title: Die Spaltung von Arylether-Bindungen durch initiale Dioxygenierung: Grundlage des bakteriellen Dioxinabbaus
Issue Date: 1991
metadata.ubs.publikation.typ: Zeitschriftenartikel
metadata.ubs.publikation.source: Das Gas- und Wasserfach, Wasser, Abwasser 132 (1991), S. 239-241
URI: http://nbn-resolving.de/urn:nbn:de:bsz:93-opus-76024
http://elib.uni-stuttgart.de/handle/11682/1383
http://dx.doi.org/10.18419/opus-1366
Abstract: Bei der Untersuchung des bakteriellen Abbaus von Arylether-Modellsubstraten wie 2-Alkoxybenzoat, Carboxybiphenylether und Dibenzofuran wurde ein grundlegender Mechanismus für die Spaltung von Aryletherbindungen aufgedeckt. Demnach bewirken Dioxygenase-Enzyme unter Einführung zweier Hydroxylgruppen die Überführung von Ether- in Hemiacetalbindungen. Diese instabilen Hemiacetale reagieren unter Rearomatisierung zu aliphatischen Alkoholen und/oder Phenolverbindungen ab. Enzyme dieses Typs sind auch in der Lage, Dioxine zu spalten.
During investigations on the bacterial metabolism of aryl ether model compounds like 2-alkoxybenzoates, carboxybiphenylethers and dibenzofuran, a basic mechanism for cleavage of aryl ether bonds was revealed. Accordingly dioxygenase enzymes insert two hydroxyl groups into ether compounds in such a way that stable ether bonds are transformed into labile hemiacetal bonds. The hemiacetal compounds with concomitant rearomatization rearrange to aliphatic alcohols and/or phenolics. Enzymes or this highly specialized type are also able to cleave ether bonds in dioxin structures.
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