Die Spaltung von Arylether-Bindungen durch initiale Dioxygenierung: Grundlage des bakteriellen Dioxinabbaus

Abstract

Bei der Untersuchung des bakteriellen Abbaus von Arylether-Modellsubstraten wie 2-Alkoxybenzoat, Carboxybiphenylether und Dibenzofuran wurde ein grundlegender Mechanismus für die Spaltung von Aryletherbindungen aufgedeckt. Demnach bewirken Dioxygenase-Enzyme unter Einführung zweier Hydroxylgruppen die Überführung von Ether- in Hemiacetalbindungen. Diese instabilen Hemiacetale reagieren unter Rearomatisierung zu aliphatischen Alkoholen und/oder Phenolverbindungen ab. Enzyme dieses Typs sind auch in der Lage, Dioxine zu spalten. During investigations on the bacterial metabolism of aryl ether model compounds like 2-alkoxybenzoates, carboxybiphenylethers and dibenzofuran, a basic mechanism for cleavage of aryl ether bonds was revealed. Accordingly dioxygenase enzymes insert two hydroxyl groups into ether compounds in such a way that stable ether bonds are transformed into labile hemiacetal bonds. The hemiacetal compounds with concomitant rearomatization rearrange to aliphatic alcohols and/or phenolics. Enzymes or this highly specialized type are also able to cleave ether bonds in dioxin structures.