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dc.contributor.authorHeinemann, Peter M.-
dc.contributor.authorRapp, Lea R.-
dc.contributor.authorHauer, Bernhard-
dc.date.accessioned2023-07-18T10:02:46Z-
dc.date.available2023-07-18T10:02:46Z-
dc.date.issued2020de
dc.identifier.issn0947-0867-
dc.identifier.issn1868-6249-
dc.identifier.other1853218723-
dc.identifier.urihttp://nbn-resolving.de/urn:nbn:de:bsz:93-opus-ds-133169de
dc.identifier.urihttp://elib.uni-stuttgart.de/handle/11682/13316-
dc.identifier.urihttp://dx.doi.org/10.18419/opus-13297-
dc.description.abstractIn enzymes, the active site is the location where substrates are chemically converted. If this site is deeply buried within the protein, substrates must pass not only through the body of the protein via a tunnel, but also flexible, site decorating loops to access the active site. These elements can act as filters that influence on both substrate specificity and activity. Identifying and understanding how they exert such control has been of growing interest over the past several years.en
dc.description.sponsorshipBMBFde
dc.description.sponsorshipProjekt DEALde
dc.language.isodede
dc.relation.uridoi:10.1007/s12268-020-1394-2de
dc.rightsinfo:eu-repo/semantics/openAccessde
dc.rights.urihttps://creativecommons.org/licenses/by/4.0/deed.dede
dc.subject.ddc540de
dc.subject.ddc570de
dc.titleLoops und Tunnel : unterschätzte Elemente in Enzymende
dc.typearticlede
dc.date.updated2023-05-15T16:28:20Z-
ubs.fakultaetChemiede
ubs.institutInstitut für Biochemie und Technische Biochemiede
ubs.publikation.seiten434-436de
ubs.publikation.sourceBIOspektrum 26 (2020), S. 434-436de
ubs.publikation.typZeitschriftenartikelde
Enthalten in den Sammlungen:03 Fakultät Chemie

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