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http://dx.doi.org/10.18419/opus-1366
Autor(en): | Engesser, Karl-Heinrich Strubel, Volker Kirchner, S. Schestag, S. Schulte, P. Knackmuss, Hans-Joachim |
Titel: | Die Spaltung von Arylether-Bindungen durch initiale Dioxygenierung: Grundlage des bakteriellen Dioxinabbaus |
Erscheinungsdatum: | 1991 |
Dokumentart: | Zeitschriftenartikel |
Erschienen in: | Das Gas- und Wasserfach, Wasser, Abwasser 132 (1991), S. 239-241 |
URI: | http://nbn-resolving.de/urn:nbn:de:bsz:93-opus-76024 http://elib.uni-stuttgart.de/handle/11682/1383 http://dx.doi.org/10.18419/opus-1366 |
Zusammenfassung: | Bei der Untersuchung des bakteriellen Abbaus von Arylether-Modellsubstraten wie 2-Alkoxybenzoat, Carboxybiphenylether und Dibenzofuran wurde ein grundlegender Mechanismus für die Spaltung von Aryletherbindungen aufgedeckt. Demnach bewirken Dioxygenase-Enzyme unter Einführung zweier Hydroxylgruppen die Überführung von Ether- in Hemiacetalbindungen. Diese instabilen Hemiacetale reagieren unter Rearomatisierung zu aliphatischen Alkoholen und/oder Phenolverbindungen ab. Enzyme dieses Typs sind auch in der Lage, Dioxine zu spalten. During investigations on the bacterial metabolism of aryl ether model compounds like 2-alkoxybenzoates, carboxybiphenylethers and dibenzofuran, a basic mechanism for cleavage of aryl ether bonds was revealed. Accordingly dioxygenase enzymes insert two hydroxyl groups into ether compounds in such a way that stable ether bonds are transformed into labile hemiacetal bonds. The hemiacetal compounds with concomitant rearomatization rearrange to aliphatic alcohols and/or phenolics. Enzymes or this highly specialized type are also able to cleave ether bonds in dioxin structures. |
Enthalten in den Sammlungen: | 03 Fakultät Chemie |
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