Please use this identifier to cite or link to this item: http://dx.doi.org/10.18419/opus-4753
Authors: Matei, Adriana
Title: Optical investigations of biological samples in far infrared
Other Titles: Optische Untersuchungen der biologischen Proben im Ferninfraroten
Issue Date: 2005
metadata.ubs.publikation.typ: Dissertation
URI: http://nbn-resolving.de/urn:nbn:de:bsz:93-opus-23004
http://elib.uni-stuttgart.de/handle/11682/4770
http://dx.doi.org/10.18419/opus-4753
Abstract: The present work was performed in the frame of the EU project "Terahertz radiation in Biological Research, Investigations on Diagnostics and study of potential Genotoxic Effects". Amino acids, amino acid chains, proteins, and human blood serum have been investigated by means of Fourier transform infrared spectroscopy (FTIR) in the frequency range 10-650 cm-1. We looked for the properties of amino acids, those that they have in common, and those that make them different from each other. In this respect, we recorded transmission spectra and determined the relative absorption. A pattern in the absorption properties is repeated for each amino acid. There are specific vibrational frequencies that can be observed in most of the amino acids. The pattern is not always stable, and not all the samples display all the common features. Making a statistics for absorption frequencies, we can see that amino acids share common features, enough to make them a class of molecules. On the other hand, they exhibit enough differences, to make each of them an individual. Analyzing its far infrared spectra can unequivocally identify each amino acid. Their presence can be recognized in a sample as long as they are not bonded with other molecules. However, an amino acid is loosing its "identity" once is integrated in a protein. Already in a two amino acids-molecule is difficult to tell an amino acid from another. When the amino acids form oligomers, the absorption lines at low frequency shift and broaden to lower frequencies, as the oligomer chain is increasing. For a polymer, is rather impossible to distinguish from its spectrum only which amino acids are within. The spectrum of a polymer is broadening toward low frequencies in the same manner the water spectrum does. The overall behavior to be seen in this case is the hindered motion of the hydrogen bonds. The oligomers, from trimer up to the hexamer, show similarities in absorption pattern with PGI. Specific absorption bands show that they have the same secondary β structure as PGI. The spectrum of polyglycine spans a shorter frequency range than the spectra of glycine oligomers. This adds some difficulty in identifying the structure of PG. However, the presence of absorption peaks at 129 and 215 cm-1, similar with those previously seen in PG, can be used as an indication for β structure. Proteins have broad spectra, where the features of amino acids are not retained. Moreover, protein spectra differ from those of homopolymers. In our protein investigation, we used three proteins with a high content of α-helix. Two of them, acylase (142 and 221 cm-1) and lipase (131 cm-1 and 250 cm-1), that have a α-helix structure of 50%, show absorption frequencies that have been earlier associated with this type of secondary structure. We restrain ourselves from a straigthforward assumption that these modes indicate the presence of the α-helix. There are at least two reasons for doing this: (1)beta lactamase has no strong absorption at these values, in spite of its high helical content, (2) the α-helix has also other characteristics in the frequency range where we measured, that could not be observed. Due to the high water content (>90%) the differences between serum and water spectra are extremely small. We do not find any large deviations from the water spectrum and no sharp features. We can conclude that the optical properties of serum are governed by water, and that the effect of the radiation will manifest, first, in water.
Die anwesende Arbeit wurde im Rahmen des EU-Projektes "Terahertz Strahlung in der biologischen Forschung, in den Untersuchungen auf Diagnose und in der Studie der möglichen genotoxischen Effekte" durchgeführt. Aminosäuren, Aminosäureketten, Proteine und menschliches Blutserum sind mittels Fourier-Transformation der Infrarotspektroskopie (FTIR) im Frequenzbereich 10-650 cm-1 nachgeforscht worden. Da sie die Bausteine der Proteine sind, erwarten wir, daß Informationen über Aminosäuren helfen, das Verhalten der Proteine zu verstehen. Wir suchten nach den Eigenschaften der Aminosäuren, der deren, die sie im Common haben und der deren, die sie unterschiedlich zu einander bilden. In dieser Hinsicht notierten wir Getriebespektren und stellten die relative Absorption fest. Es gibt ein Muster in den Absorption Eigenschaften, das für jede Aminosäure wiederholt wird. Es gibt spezifische Schwingungsfrequenzen, die in die meisten Aminosäuren beobachtet werden können. Das Muster ist nicht immer beständig, und nicht alle Proben zeigen alle allgemeinen Eigenschaften an. Statistiken für Absorption Frequenzen bildend, können wir sehen, daß Aminosäuren allgemeine Eigenschaften teilen, genug, zum sie einer Kategorie von den Molekülen zu bilden. Andererseits stellen sie genügende Unterschiede aus, um jeden von ihnen eine Einzelperson zu bilden. Das Analysieren seiner Spektren des weiten Infrarot kann jede Aminosäure unmißverständlich kennzeichnen. Ihre Anwesenheit kann in einer Probe so lang erkannt werden, wie sie nicht mit anderen Molekülen abgebunden werden. Jedoch löst eine Aminosäure seine "Identität" einmal wird integriert in einem Protein. Bereits in ist ein zwei Aminosäure-molekül schwierig, eine Aminosäure von anderen zu erklären. Wenn die Aminosäuren Oligomere bilden, erweitern die Absorption Linien an der Niederfrequenzverschiebung und zu den niedrigeren Frequenzen, da die Oligomerkette sich erhöht. Für ein Polymer-Plastik ist ziemlich unmöglich, von seinem Spektrum nur zu unterscheiden, dessen Aminosäuren innerhalb sind. Das Spektrum eines Polymer-Plastiks erweitert in Richtung zu den niedrigen Frequenzen, auf die gleiche Weise, welches das Wasserspektrum. Das gesamte in diesem Fall gesehen zu werden Verhalten, ist die gehinderte Bewegung der Wasserstoffbindungen. Die Oligomere, vom Trimer bis zum hexamer, zeigen Ähnlichkeiten im Absorption Muster mit PGI. Spezifische Absorptionsbänder zeigen, daß sie die selbe Sekundär Struktur als PGI haben. Das Spektrum von polyglycine überspannt einen kürzeren Frequenzbereich als die Spektren der Glycin-oligomere. Dieses fügt irgendeine Schwierigkeit hinzu, wenn es die Struktur der SEITE kennzeichnet. Jedoch kann das Vorhandensein der Absorptionsmaxima bei 129 und 215 cm-1, ähnlich mit denen, die vorher in SEITE gesehen werden, als Anzeige für verwendet werden? Struktur. Proteine haben ausgedehnte Spektren, in denen die Eigenschaften der Aminosäuren nicht behalten werden. Außerdem unterscheiden sich Proteinspektren von denen der Homopolymeren. In unserer Proteinuntersuchung benutzten wir drei Proteine mit einem hohen Inhalt der Alpha-Helix. Zwei von ihnen, Acylase (142 und 221 cm-1) und Lipase (131 cm-1 und 250 cm-1), das eine Alpha-Helix Struktur von 50% haben, zeigen Absorption Frequenzen, die früh mit dieser Art der Sekundärstruktur gewesen sind. Wir halten uns von einer straigthforward Annahme zurück, daß diese Modi das Vorhandensein der Alpha-Helix anzeigen. Es gibt mindestens zwei Gründe für das Tun dies: (lactamase 1)beta hat keine starke Absorption an diesen Werten, trotz seines hohen schraubenartigen Inhalts, (2) die Alpha-Helix hat auch andere Eigenschaften im Frequenzbereich, in dem wir maßen, die nicht beobachtet werden konnten. Wegen des hohen Wassergehalts (90%) sind die Unterschiede zwischen Serum und Wasserspektren extrem klein. Wir finden keine großen Abweichungen vom Wasserspektrum und von keinen Scharfeigenschaften. Wir können feststellen, daß die optischen Eigenschaften des Serums durch Wasser geregelt werden und daß der Effekt der Strahlung verkündet, erste, im Wasser.
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