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http://dx.doi.org/10.18419/opus-848
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DC Element | Wert | Sprache |
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dc.contributor.advisor | Wolf, Dieter H. (Prof. Dr.) | de |
dc.contributor.author | Regelmann, Jochen | de |
dc.date.accessioned | 2006-07-14 | de |
dc.date.accessioned | 2016-03-31T07:46:47Z | - |
dc.date.available | 2006-07-14 | de |
dc.date.available | 2016-03-31T07:46:47Z | - |
dc.date.issued | 2005 | de |
dc.identifier.other | 262471167 | de |
dc.identifier.uri | http://nbn-resolving.de/urn:nbn:de:bsz:93-opus-25854 | de |
dc.identifier.uri | http://elib.uni-stuttgart.de/handle/11682/865 | - |
dc.identifier.uri | http://dx.doi.org/10.18419/opus-848 | - |
dc.description.abstract | Die Fructose-1,6-bisphosphatase (FBPase) wird synthetisiert, wenn Saccharomyces cerevisiae-Zellen auf einer nicht-fermentierbaren Kohlenstoffquelle (z. B. Ethanol oder Glycerin) wachsen. Nach Glucosegabe wird die Neusynthese abgeschaltet und das Enzym in zwei Schritten inaktiviert. Der Inaktivierungsprozeß beeinhaltet: 1) die Phosphorylierung des Enzyms und 2) den Abbau des Proteins mit einer Halbwertszeit von 20-30 Minuten. Dieser Vorgang wird als Katabolitinaktivierung bezeichnet und ist einer der zentralen Schritte beim Umschaltprozeß der Zelle von der Gluconeogenese zur Glykolyse. Um den molekularen FBPase-Inaktivierungsmechanismus besser verstehen zu können, wurde im Rahmen dieser Dissertation nach sogenannten Gid-Proteinen gesucht und diese im Folgenden einer detaillierten Analyse unterzogen. | de |
dc.description.abstract | Fructose-1,6-bisphosphatase (FBPase) is synthesized, when yeast cells are growing in media containing a non-fermentable carbon source like ethanol or glycerol. After glucose addition, protein synthesis is arrested and the enzyme becomes inactivated in a process called catabolite inactivation. The inactivation process consists of two separate steps: 1) phosphorylation of the enzyme and 2) degradation of the protein with a half-life of 20-30 minutes. Glucose-triggered proteolysis of FBPase is one of the most important regulatory steps, when Saccharomyces cerevisiae cells switch from gluconeogenesis to glycolysis. To achieve a better understanding of the molecular mechanism of FBPase inactivation, so-called Gid-proteins were isolated and analyzed. | en |
dc.language.iso | de | de |
dc.rights | info:eu-repo/semantics/openAccess | de |
dc.subject.classification | Katabolitinaktivierung , Proteolyse , Ubiquitin , Proteasom , Saccharomyces cerevisiae , Gluconeogenese , Fructosebisphosphatase | de |
dc.subject.ddc | 540 | de |
dc.subject.other | proteolysis , ubiquitin , proteasome , FBPase , Saccharomyces cerevsiae | en |
dc.title | Katabolitinaktivierung der Fructose-1,6-bisphosphatase: Identifizierung und Charakterisierung neuer, für ihren Ubiquitin-Proteasom-katalysierten Abbau benötigter Proteine | de |
dc.title.alternative | Catabolite inactivation of fructose-1,6-bisphosphatase: identification and characterisation of new proteins involved in its ubiquitin-proteasome-dependent degradation | en |
dc.type | doctoralThesis | de |
dc.date.updated | 2014-12-10 | de |
ubs.dateAccepted | 2005-08-30 | de |
ubs.fakultaet | Fakultät Chemie | de |
ubs.institut | Institut für Biochemie | de |
ubs.opusid | 2585 | de |
ubs.publikation.typ | Dissertation | de |
ubs.thesis.grantor | Fakultät Chemie | de |
Enthalten in den Sammlungen: | 03 Fakultät Chemie |
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