03 Fakultät Chemie

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    Die Spaltung von Arylether-Bindungen durch initiale Dioxygenierung: Grundlage des bakteriellen Dioxinabbaus
    (1991) Engesser, Karl-Heinrich; Strubel, Volker; Kirchner, S.; Schestag, S.; Schulte, P.; Knackmuss, Hans-Joachim
    Bei der Untersuchung des bakteriellen Abbaus von Arylether-Modellsubstraten wie 2-Alkoxybenzoat, Carboxybiphenylether und Dibenzofuran wurde ein grundlegender Mechanismus für die Spaltung von Aryletherbindungen aufgedeckt. Demnach bewirken Dioxygenase-Enzyme unter Einführung zweier Hydroxylgruppen die Überführung von Ether- in Hemiacetalbindungen. Diese instabilen Hemiacetale reagieren unter Rearomatisierung zu aliphatischen Alkoholen und/oder Phenolverbindungen ab. Enzyme dieses Typs sind auch in der Lage, Dioxine zu spalten.
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    ItemOpen Access
    3-(2-hydroxyphenyl)catechol as substrate for proximal meta ring cleavage in dibenzofuran degradation by Brevibacterium sp. strain DPO 1361
    (1991) Strubel, Volker; Engesser, Karl-Heinrich; Fischer, Peter; Knackmuss, Hans-Joachim
    Brevibacterium sp. strain DPO 1361 oxygenates dibenzofuran in the unusual angular position. The 3-(2-hydroxyphenyl)catechol thus generated is subject to meta ring cleavage in the proximal position, yielding 2-hydroxy-6-(2-hydroxyphenyl)-6-oxo-2,4-hexadienoic acid, which is hydrolyzed to 2-oxo-4-pentenoate and salicylate by 2-hydroxy-6-oxo-6-phenyl-2,4-hexadienoic acid hydrolase. The proximal mode of ring cleavage is definitely established by isolation and unequivocal structural characterization of a cyclization product of 2-hydroxy-6-(2-hydroxyphenyl)-6-oxo-2,4-hexadienoic acid, i.e., 3-(chroman-4-on-2-yl)pyruvate.